IED Industry Enzyme Database

Detail Information for IndEnz0002003871
IED ID IndEnz0002003871
Enzyme Type ID protease003871
Protein Name Mannose-binding protein A
MBP-A
Mannan-binding protein
Gene Name Mbl1
Organism Rattus norvegicus (Rat)
Taxonomic Lineage cellular organisms Eukaryota Opisthokonta Metazoa Eumetazoa Bilateria Deuterostomia Chordata Craniata Vertebrata Gnathostomata (jawed vertebrates) Teleostomi Euteleostomi Sarcopterygii Dipnotetrapodomorpha Tetrapoda Amniota Mammalia Theria Eutheria Boreoeutheria Euarchontoglires Glires (Rodents and rabbits) Rodentia Myomorpha (mice and others) Muroidea Muridae Murinae Rattus Rattus norvegicus (Rat)
Enzyme Sequence MLLLPLLVLLCVVSVSSSGSQTCEETLKTCSVIACGRDGRDGPKGEKGEPGQGLRGLQGPPGKLGPPGSVGAPGSQGPKGQKGDRGDSRAIEVKLANMEAEINTLKSKLELTNKLHAFSMGKKSGKKFFVTNHERMPFSKVKALCSELRGTVAIPRNAEENKAIQEVAKTSAFLGITDEVTEGQFMYVTGGRLTYSNWKKDEPNDHGSGEDCVTIVDNGLWNDISCQASHTAVCEFPA
Enzyme Length 238
Uniprot Accession Number P19999
Absorption
Active Site
Activity Regulation
Binding Site
Calcium Binding
catalytic Activity
DNA Binding
EC Number
Enzyme Function FUNCTION: Calcium-dependent lectin (PubMed:1436090, PubMed:9033386, PubMed:11850428). Plays a role in the innate immune response by binding mannose, fucose and N-acetylglucosamine moieties on different microorganisms and mediating activation of the lectin complement pathway (PubMed:3584121). Binds to late apoptotic cells, as well as to apoptotic blebs and to necrotic cells, but not to early apoptotic cells, facilitating their uptake by macrophages (By similarity). {ECO:0000250, ECO:0000269|PubMed:11850428, ECO:0000269|PubMed:1436090, ECO:0000269|PubMed:3584121, ECO:0000269|PubMed:9033386}.
Temperature Dependency
PH Dependency
Pathway
nucleotide Binding
Features Beta strand (9); Chain (1); Disulfide bond (2); Domain (2); Glycosylation (4); Helix (4); Metal binding (10); Modified residue (10); Mutagenesis (6); Region (2); Sequence conflict (1); Signal peptide (1)
Keywords 3D-structure;Calcium;Collagen;Complement activation lectin pathway;Complement pathway;Direct protein sequencing;Disulfide bond;Glycoprotein;Hydroxylation;Immunity;Innate immunity;Lectin;Mannose-binding;Metal-binding;Reference proteome;Repeat;Secreted;Signal
Interact With
Induction
Subcellular Location SUBCELLULAR LOCATION: Secreted {ECO:0000269|PubMed:10903744, ECO:0000269|PubMed:25419660, ECO:0000269|PubMed:3584121}. Note=According to PubMed:10903744, long retention times in the endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus that have been observed in former studies may reflect the abnormal physiology of the hepatoma cells used.
Modified Residue MOD_RES 43; /note="4-hydroxyproline"; /evidence="ECO:0000255"; MOD_RES 44; /note="5-hydroxylysine"; /evidence="ECO:0000269|PubMed:10903744, ECO:0000269|PubMed:25419660"; MOD_RES 47; /note="5-hydroxylysine"; /evidence="ECO:0000269|PubMed:10903744, ECO:0000269|PubMed:25419660"; MOD_RES 50; /note="4-hydroxyproline"; /evidence="ECO:0000269|PubMed:25419660"; MOD_RES 61; /note="4-hydroxyproline"; /evidence="ECO:0000255"; MOD_RES 67; /note="4-hydroxyproline"; /evidence="ECO:0000255"; MOD_RES 73; /note="4-hydroxyproline"; /evidence="ECO:0000255"; MOD_RES 78; /note="4-hydroxyproline"; /evidence="ECO:0000255"; MOD_RES 79; /note="5-hydroxylysine"; /evidence="ECO:0000269|PubMed:25419660"; MOD_RES 82; /note="5-hydroxylysine"; /evidence="ECO:0000269|PubMed:25419660"
Post Translational Modification PTM: Hydroxylated on lysine and proline residues within the collagen-like domain. {ECO:0000269|PubMed:10903744, ECO:0000269|PubMed:25419660}.; PTM: O-glycosylated. O-linked glycans on hydroxylysine residues consist of Glc-Gal disaccharides bound to the oxygen atom of post-translationally added hydroxyl groups. {ECO:0000269|PubMed:10903744, ECO:0000269|PubMed:25419660}.
Signal Peptide SIGNAL 1..17; /evidence=ECO:0000269|PubMed:3584121
Structure 3D X-ray crystallography (25)
Cross Reference PDB 1AFA; 1AFB; 1AFD; 1BCH; 1BCJ; 1BUU; 1FIF; 1FIH; 1KMB; 1KWT; 1KWU; 1KWV; 1KWW; 1KWX; 1KWY; 1KWZ; 1KX0; 1KX1; 1MSB; 1RTM; 1YTT; 2KMB; 2MSB; 3KMB; 4KMB;
Mapped Pubmed ID 10931846; 11560858; 16272342; 20118239; 20216929; 22167201; 8539602; 8636086; 9315725; 9677372;
Motif
Gene Encoded By
Mass 25,308
Kinetics
Metal Binding METAL 178; /note="Calcium 1"; /evidence="ECO:0000269|PubMed:11850428, ECO:0000269|PubMed:1436090, ECO:0000269|PubMed:7704532, ECO:0000269|PubMed:9033386, ECO:0007744|PDB:1AFA, ECO:0007744|PDB:1AFB, ECO:0007744|PDB:1AFD, ECO:0007744|PDB:1BCH, ECO:0007744|PDB:1BCJ, ECO:0007744|PDB:1FIF, ECO:0007744|PDB:1FIH, ECO:0007744|PDB:1KMB, ECO:0007744|PDB:1KWT, ECO:0007744|PDB:1KWU, ECO:0007744|PDB:1KWV, ECO:0007744|PDB:1KWW, ECO:0007744|PDB:1KWX, ECO:0007744|PDB:1KWY, ECO:0007744|PDB:1KWZ, ECO:0007744|PDB:1KX0, ECO:0007744|PDB:1KX1, ECO:0007744|PDB:1RTM, ECO:0007744|PDB:2KMB, ECO:0007744|PDB:2MSB, ECO:0007744|PDB:3KMB, ECO:0007744|PDB:4KMB"; METAL 182; /note="Calcium 1"; /evidence="ECO:0000269|PubMed:11850428, ECO:0000269|PubMed:1436090, ECO:0000269|PubMed:7704532, ECO:0000269|PubMed:9033386, ECO:0007744|PDB:1AFA, ECO:0007744|PDB:1AFB, ECO:0007744|PDB:1AFD, ECO:0007744|PDB:1BCH, ECO:0007744|PDB:1BCJ, ECO:0007744|PDB:1FIF, ECO:0007744|PDB:1FIH, ECO:0007744|PDB:1KMB, ECO:0007744|PDB:1KWT, ECO:0007744|PDB:1KWU, ECO:0007744|PDB:1KWV, ECO:0007744|PDB:1KWW, ECO:0007744|PDB:1KWX, ECO:0007744|PDB:1KWY, ECO:0007744|PDB:1KWZ, ECO:0007744|PDB:1KX0, ECO:0007744|PDB:1KX1, ECO:0007744|PDB:1RTM, ECO:0007744|PDB:2KMB, ECO:0007744|PDB:2MSB, ECO:0007744|PDB:3KMB, ECO:0007744|PDB:4KMB"; 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