| IED ID | IndEnz0002008397 |
| Enzyme Type ID | protease008397 |
| Protein Name |
Pneumococcal serine-rich repeat protein PsrP Adhesin PsrP Serine-rich repeat protein PsrP |
| Gene Name | psrP SP_1772 |
| Organism | Streptococcus pneumoniae serotype 4 (strain ATCC BAA-334 / TIGR4) |
| Taxonomic Lineage | cellular organisms Bacteria Terrabacteria group Firmicutes Bacilli Lactobacillales Streptococcaceae Streptococcus Streptococcus pneumoniae Streptococcus pneumoniae serotype 4 (strain ATCC BAA-334 / TIGR4) |
| Enzyme Sequence | MTETVEDKVSHSITGLDILKGIVAAGAVISGTVATQTKVFTNESAVLEKTVEKTDALATNDTVVLGTISTSNSASSTSLSASESASTSASESASTSASTSASTSASESASTSASTSISASSTVVGSQTAAATEATAKKVEEDRKKPASDYVASVTNVNLQSYAKRRKRSVDSIEQLLASIKNAAVFSGNTIVNGAPAINASLNIAKSETKVYTGEGVDSVYRVPIYYKLKVTNDGSKLTFTYTVTYVNPKTNDLGNISSMRPGYSIYNSGTSTQTMLTLGSDLGKPSGVKNYITDKNGRQVLSYNTSTMTTQGSGYTWGNGAQMNGFFAKKGYGLTSSWTVPITGTDTSFTFTPYAARTDRIGINYFNGGGKVVESSTTSQSLSQSKSLSVSASQSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASGSASTSTSASASTSASASASTSASASASISASESASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASESASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASGSASTSTSASASTSASASASTSASASASISASESASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASESASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASESASTSASASASTSASASASTSASESASTSASASASTSASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASVSASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASISASESASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSASASASTSVSNSANHSNSQVGNTSGSTGKSQKELPNTGTESSIGSVLLGVLAAVTGIGLVAKRRKRDEEE |
| Enzyme Length | 4776 |
| Uniprot Accession Number | A0A0H2URK1 |
| Absorption | |
| Active Site | |
| Activity Regulation | |
| Binding Site | |
| Calcium Binding | |
| catalytic Activity | |
| DNA Binding | |
| EC Number | |
| Enzyme Function | FUNCTION: Protein that allows bacteria to adhere to mammalian host cells. Required for full virulence in mouse infection models when infected intranasally (PubMed:16861665). Required for adhesion to host cells in vitro and for persistence in the lower respiratory tract (PubMed:18507531). Binds host keratin 10 (KRT10) on lung cells which mediates adhesion via the C-terminus of the basic region (BR, residues 273-341); glycosylation of either protein is not required for the interaction (PubMed:19627498). A region in the N-terminus (residues 122-166) self aggregates, contributing to mature biofilm formation (PubMed:20714350). The basic region (BR, residues 187-385) also self aggregates; the BR binds DNA which enhances self aggregation (PubMed:27582320). {ECO:0000269|PubMed:16861665, ECO:0000269|PubMed:18507531, ECO:0000269|PubMed:19627498, ECO:0000269|PubMed:20714350, ECO:0000269|PubMed:27582320}. |
| Temperature Dependency | |
| PH Dependency | |
| Pathway | |
| nucleotide Binding | |
| Features | Beta strand (14); Chain (1); Glycosylation (13); Helix (1); Modified residue (1); Motif (2); Mutagenesis (12); Propeptide (1); Region (33); Signal peptide (1); Turn (4) |
| Keywords | 3D-structure;Cell adhesion;Cell wall;DNA-binding;Glycoprotein;Peptidoglycan-anchor;Repeat;Secreted;Signal;Virulence |
| Interact With | |
| Induction | INDUCTION: Expressed in exponential phase (at protein level) (PubMed:19627498). About 47-fold induced during biofilm formation versus planktonic (in liquid culture) (PubMed:20714350). {ECO:0000269|PubMed:19627498, ECO:0000269|PubMed:20714350}. |
| Subcellular Location | SUBCELLULAR LOCATION: Secreted, cell wall {ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00477, ECO:0000269|PubMed:19627498}; Peptidoglycan-anchor {ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00477}. Cell surface {ECO:0000269|PubMed:19627498}. |
| Modified Residue | MOD_RES 4743; /note=Pentaglycyl murein peptidoglycan amidated threonine; /evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00477 |
| Post Translational Modification | PTM: Glycosylated (PubMed:19627498). Only truncated substrates greater than 25 residues long are glycosylated by the Gtf1-Gtf2 complex in vitro; only Ser residues have been seen to be glycosylated. Based on electrophoretic mobility it is probable that most of the Ser residues in SSR1 and SSR2 are O-GlcNAcylated (PubMed:24936067). Subsequent glycosylation by up to 7 sugar transferases (Gtf3 and GlyAT, GlyB, GlyD, GlyE, GlyF and GlyG) is able to generate very high sugar polymorphism (PubMed:28246170). {ECO:0000269|PubMed:19627498, ECO:0000269|PubMed:24936067, ECO:0000269|PubMed:28246170}.; PTM: Can be cleaved by human furin protease; this fragment contributes to self-aggregation and possibly biofilm formation in vitro. {ECO:0000269|PubMed:27582320}. |
| Signal Peptide | SIGNAL 1..72; /evidence=ECO:0000305|PubMed:16861665 |
| Structure 3D | X-ray crystallography (3) |
| Cross Reference PDB | 3ZGH; 3ZGI; 5JUI; |
| Mapped Pubmed ID | - |
| Motif | MOTIF 164..168; /note=Host furin cleavage recognition; /evidence=ECO:0000269|PubMed:27582320; MOTIF 4740..4744; /note=LPXTG sorting signal; /evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00477 |
| Gene Encoded By | |
| Mass | 412,239 |
| Kinetics | |
| Metal Binding | |
| Rhea ID | |
| Cross Reference Brenda |